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纤维蛋白(fibrous protein):一种主要不溶于水的蛋白质通常含有多肽链，具有相同的二级结构，与许多纤维蛋白紧密结合，为单个细胞或整个生物提供机械强度，起到保护或结构作用。

球蛋白(globular protein):紧凑的，类似于球形的，含有一种折叠紧密的多肽链的蛋白质，很多都溶于水。典型的球蛋白含有能够识别其他化合物凹陷或裂缝的特殊部位。[4]

角蛋白(keratin):由处于α-螺旋或β-平行折叠构象的多肽链组成不溶于水的蛋白质起到保护作用或结构作用。

胶原(蛋白质)(collagen):它是动物结缔组织中最丰富的蛋白质之一，由原胶原蛋白分子组成。原胶原蛋白是一种具有右手超螺旋结构的蛋白质。每一个原胶原分子都是由右手旋转的多肽链(螺距0.95nm，每一圈含有3.3个残基)形成的。

伴娘蛋白(chaperone):与新合成的多肽链形成复合物，并帮助它正确折叠成具有生物功能的蛋白质。伴娘蛋白可以防止不正确折叠中间体的形成和不组装蛋白亚基的不正确聚集，帮助多肽链跨膜运输和大型多亚基蛋白的组装和解体。

肌红蛋白(myoglobin):它是由肽链和血红素辅助组成的结合蛋白质，是一种储存在肌肉中的氧的蛋白质，其氧饱和曲线为双曲线。

血红蛋白(hemoglobin): 它是由四个含有血红素辅助基的亚基组成的组合蛋白。血红蛋白负责将氧气从肺部输送到外周组织，其氧饱和曲线为S型。

蛋白质变性(denaturation):破坏生物大分子的自然结构，导致其生物活性丧失。当蛋白质受到光、热、有机溶剂和一些变性剂的作用时，次级键被破坏，导致自然结构的破坏，从而失去蛋白质的生物活性。

复性(renaturation):变性生物大分子在一定条件下恢复为具有生物活性的自然构象。